Aminosyrer, byggemateriale i alle levende celler.

Det finnes  tjue aminosyrer som er byggemateriale for proteiner i levende organismer. Bare planter er i stand til å lage alle disse tjue aminosyrene. Dyr, inkludert mennesker, kan lage omtrent halvparten av dem, resten må de skaffe seg fra planter. 

De aminosyrene mennesket må skaffe seg fra planter kalles essensielle aminosyrer. Det er åtte essensielle aminosyrer (ni for spedbarn). De tolv (elleve for spedbarn) aminosyrene som mennesket kan lage selv kalles ikke-essensielle. 

Alle aminosyrer inneholder atomer av karbon, hydrogen, oksygen og nitrogen; noen viktige aminosyrer inneholder dessuten svovel.

En atomgruppe er en samling atomer som er bundet sammen med stabile kjemiske bindinger. Aminosyrene har navn etter de to atomgruppene som de har felles, aminogruppen og syregruppen. Aminogruppen består av et nitrogenatom (N) og to hydrogenatomer (H). Syregruppen, egentlig karboksylsyregruppen, er sammensatt av et karbonatom (C), to oksygenatomer (O) og et hydrogenatom (H).

Et molekyl er en enhet som består av en eller flere atomgrupper. Den viktigste typen av aminosyremolekyler er den hvor amino- og syregruppen er bundet til samme karbonatom. Dette karbonatomet kalles alfakarbonatomet, og denne typen kalles alfa-aminosyrer. Det er bare denne typen som knyttes sammen til lange kjeder i proteiner i levende celler. I tillegg til amino- og syregruppene inneholder alfa-aminosyrene alltid en tredje atomgruppe, restgruppen eller R, som også er knyttet til alfakarbonatomet, og endelig er alltid et hydrogenatom knyttet til dette karbonatomet. De forskjellige alfa-aminosyrene skiller seg altså fra hverandre bare ved restgruppen.

En aminosyre kan sammenlignes med en byggekloss, som det finnes tjue forskjellige utgaver av. De passer alle inn i hverandre og er i den levende organisme byggemateriale for proteiner. I kjemien bruker vi en svært forenklet skrivemåte for de mange millioner kombinasjoner atomene kan ha for å danne molekyler. Et molekyl er den minste enheten når to eller flere elementer bindes sammen. Et vannmolekyl består f.eks. av to hydrogenatomer og et oksygenatom (H2O).

Karakteristisk for atomene er deres evne til sammenbindinger med andre atomer. Dette gjør de med et bestemt antall bindings-«armer». Karbon (C) har fire slike «armer» som sitter med like store avstander på atomets overflate. Man må tenke seg atomet som en ball, med utstrekning i alle plan og altså ikke som en rund flate. Det sentrale karbon (C) i aminosyrestrukturen sitter i sentrum av pyramiden med en arm strukket mot hvert av de fire hjørnene. De fire atomene eller atomgruppene i hjørnene har alle bundet seg til den sentrale C med en fri «arm». Strukturformelen til en aminosyre er slik: RCH(NH2)COOH.

Nitrogenatomet (N) har her tre «armer», hydrogen har en og oksygen to. Når aminosyrer finnes i løsning i et miljø som er verken spesielt surt eller spesielt basisk, men nøytralt, så er atomene gruppert på en måte som ikke tilsvarer den enkle formen som er vist ovenfor. Forskjellen er at hydrogenatomet fra karboksylgruppen har flyttet seg til aminogruppen, slik at den generelle formelen blir følgende: RCH(NH3+)COO-, med pluss over NH3 og minus over siste O for å vise de elektriske ladningene som disse gruppene har fått: Frie aminosyremolekyler inneholder både en positivt ladet aminogruppe og en negativt ladet karboksylsyregruppe. Den er med andre ord et bipolart molekyl, eller rettere sagt et dobbeltion (ladede molekyler kalles ioner). Derfor oppfører frie aminosyrer seg som syrer når baser tilsettes, og som baser når syrer tilsettes. I svært surt miljø er frie aminosyrer positivt ladet, i svært basisk miljø negativt ladet. Ladningen på frie aminosyrer er altså avhengig av surhetsgraden (pH) i løsningen som de er i. Både amino- og syregruppene er i behold, det er bare ladningen som forandrer seg.

Den surhetsgraden der alle aminosyremolekyler av en bestemt type har likt antall positive og negative ladninger, slik at nettoladningen blir null, kalles aminosyrens isoelektriske punkt. Isoelektrisk punkt er forskjellig for alle aminosyrer (det avhenger av R-gruppen), slik at man kan skille blandinger av aminosyrer fra hverandre på dette grunnlaget. – Proteinmolekyler kan også karakteriseres ved sine isoelektriske punkter.

Aminosyrer er i alminnelighet meget stabile molekyler på grunn av de to motsatte ladningene i molekylet. Denne stabiliteten gjør at aminosyrer dannes spesielt lett når blandinger av enklere molekyler som inneholder C, N, O og H varmes opp eller tilføres energi på annen måte, f.eks. ved elektriske utladninger. Dannelse av aminosyrer var et helt nødvendig skritt i utviklingen av liv på Jorden. Dannelsen av aminosyrer fra enkle forbindelser kan gjøres i laboratoriet. Neste trinn i livets utvikling må ha vært sammenkobling av aminosyrer til proteiner. Alle proteiner i levende celler bygges opp ved hjelp av informasjon fra arveanleggene, men vi vet lite eller ingenting om hvordan denne kompliserte sammenhengen mellom arveanlegg og proteinoppbygging egentlig kom i stand for flere milliarder år siden.

Det er nøyaktig tjue forskjellige alfa-aminosyrer som brukes av levende celler til å bygge opp proteiner. Bare planter er i stand til å lage alle disse tjue aminosyrene fra enklere kjemiske forbindelser. Dyr, inkludert mennesker, kan lage omtrent halvparten av dem, resten må de skaffe seg fra planter. Grønne planter bygger opp forbindelser som inneholder C, H og O fra karbondioksid fra luften og vann fra bakken, ved bruk av sollys som energikilde (fotosyntese). Noen av disse karbonforbindelsene bruker plantene som utgangsmateriale for aminosyrer. Nitrogenet i aminogruppen kommer fra ammoniakk (NH3), som plantene enten tar direkte opp fra jordsmonnet, eller som de lager ut fra andre nitrogenholdige forbindelser.

Av de tjue aminosyrene som menneskekroppen trenger til å bygge opp proteiner, er det åtte som ubetinget må tilføres gjennom maten. Disse åtte kalles essensielle aminosyrer. De andre tolv (ikke-essensielle) kan organismen lage selv, om nødvendig med essensielle aminosyrer som utgangsmateriale. De åtte essensielle aminosyrene for mennesket (og de fleste pattedyr) er: valin, leucin, fenylalanin, tryptofan, lysin, isoleucin, metionin og threonin. Det spiller ingen rolle for kroppen hvilke matvarer disse aminosyrene forekommer i. I fordøyelsessystemet blir alle proteiner, både animalske og vegetabilske, til aminosyrer. Disse suges opp av tarmen, føres med blodbanen rundt i kroppen og blir til byggematerialer for kroppens egne proteiner. Alle cellene i kroppen må bygge opp sine egne proteiner.

De tjue forskjellige aminosyrene kan settes sammen i en uendelighet av forskjellige kombinasjoner. Aminosyrene kan klassifiseres på en systematisk måte ved at man betrakter restgruppens sammensetning (R) i den generelle strukturformelen RCH(NH2)COOH eller som ioneformel: RCH(NH3+)COO-. Dersom R-gruppen består av et enkelt hydrogenatom, har man den enkle aminosyren glysin, som ofte blir forkortet Gly. Dersom R-gruppen er (CH3)2CH-, har man valin (Val) etc.

De tjue aminosyrene kan deles inn i seks hovedgrupper. Noen av disse gruppene kalles alifatiske. Andre kalles aromatiske, fordi de har en ringstruktur.

Alifatiske aminosyrer med en aminogruppe og en karboksyl-gruppe. Til denne kategori hører glysin, alanin, valin, isoleucin, serin og threonin.

Aminosyrer med innebygd svovel: cystin, cystein og metionin.

Alifatiske aminosyrer med to karboksyl-grupper: asparaginsyre, glutaminsyre, asparagin og glutamin.

Alifatiske basiske aminosyrer: lysin, arginin og histidin.

Aromatiske aminosyrer: fenylalanin og tyrosin.

Heterosykliske aminosyrer: tryptofan og prolin.

Sammenkoblingen av aminosyrer til proteiner skjer mellom amino- og karboksyl-syregrupper, det vil si at et hydrogenatom i aminogruppen til den første aminosyren kobles sammen med -OH i karboksylgruppen i aminosyre nr. 2, med vann (H2O) som biprodukt, samtidig som det dannes en binding fra N i aminogruppen til C i karboksyl-gruppen. Det dannes en ny gruppe, -NHCO-, som karakteriserer den såkalte peptidbindingen mellom to aminosyrer. – Neste trinn i proteinoppbyggingen er at den frie aminogruppen fra aminosyre nr. 2 kobles til karboksylgruppen fra en tredje aminosyre osv. Vi sier derfor at aminosyrene i proteinkjedene henger sammen ved peptidbindinger. En slik peptidkjede har kjemiske egenskaper som er helt forskjellige fra en blanding av de aminosyrene som den er bygd opp av, men det er verdt å legge merke til at R-gruppene alltid er frie, slik at disse forskjellige gruppene kan kjennes igjen både i frie aminosyrer og i proteiner.

Rekkefølgen av aminosyrer i proteinene bestemmes av arvestoffene (DNA). En rekke andre stoffer (enzymer) er nødvendige for at prosessen skal gå. Energikilden er ATP (adenosintrifosfat). En noenlunde typisk peptidkjede inneholder 200–500 aminosyrerester. Rekkefølgen og antallet av aminosyrer bestemmer hvilket protein det er. Antallet av variasjonsmuligheter i en peptidkjede som inneholder 200 aminosyrerester, må skrives med mer enn 250 nuller. Bare noen få av disse mulige kombinasjonene tilsvarer proteiner som kan brukes til noe (f.eks. et enzym) i levende celler.

Dersom det er noe galt med aminosyrenes stoffskifte (metabolisme), kan det føre til alvorlige sykdommer. Det som forekommer hyppigst, er manglende eller nedsatt effekt av det enzym som gjør aminosyren fenylalanin om til tyrosin. Et resultat av dette er fenylketon i urinen (fenylketonurieller Føllings sykdom). Mangelen skyldes en systematisk feil i nukleinsyren DNA.

Navn Forkortelse*
Alifatiske aminosyrer Glysin Gly G
(1 aminogruppe, 1 karboksylgruppe) Alanin Ala A
Valin Val V
Isoleucin Ile I
Leucin Leu L
Serin Ser S
Threonin Thr T
Alifatiske aminosyrer Cystein Cys C
med innebygd svovel Metionin Met M
(1 aminogruppe, 2 karboksylgrupper) Asparaginsyre Asp D
Glutaminsyre Glu E
Asparagin Asn N
Glutamin Gln Q
Alifatiske basiske aminosyrer Lysin Lys K
Arginin Arg R
Histidin His H
Aromatiske aminosyrer Fenylalanin Phe F
Tyrosin Tyr Y
Heterosykliske aminosyrer Tryptofan Trp W
Prolin Pro P

* Forkortelsene med tre eller én bokstav brukes i beskrivelsen av et polypeptid eller protein, f.eks. Gly-Phe-Tyr.

En del alvorlige sykdommer som skyldes en forstyrrelse i aminosyrestoffskiftet

Navn Viktigste symptomer Emzymdefekt Blodforandringer Urinforandringer Type arvelighet Behandling mulig
glysinemi brekninger, ikke trives som spedbarn, psykisk funksjonshemning mangel på glysinoksidase for mye glysin glysin i urinen antagelig recessiv vanskelig, diett
histidinemi taleforstyrrelse, psykisk funksjonshemning mangel på histidase for mye histidin histidin og imidazol forhøyet autosomal recessiv god, diett
homocystinuri psykisk funksjonshemning, linseforandringer cystathioninsyntetasemangel forhøyet homocystin homocystin i urinen autosomal recessiv god, diett
hyperlysinemi psykisk funksjonshemning ukjent for mye lysin lysin i urinen ukjent vanskelig
tyrosinose psykisk funksjonshemning, lever- og nyreforandringer mangel på fenylpyrodruesukker for mye tyrosin tyrosin i urinen ukjent god, diett
prolinemi vekstforstyrrelse, psykisk funksjonshemning ukjent for mye prolin prolin i urinen ukjent ikke mulig
Hartnups sykdom hudforandringer, koordinasjonsforstyrrelser, av og til psykisk funksjonshemning forstyrret resorpsjon av aminosyrer i tarm og nyrer forhøyet konsentrasjon av aminosyrer autosomal recessiv god

Foreslå endring

Kommentarer

3. januar 2010 skrev Maj-Brit Engene

Leste akkurat i et A-magasin at svenske forskere har funnet ut at for høye nivåer av aminosyren homocystein hos kvinner øker risiko for alzheimer og demens svært mye. Dette må jo være svært viktig lærdom? Eller er også dette noe nordmenn må finne ut sjøl for å kunne tro på?

Er det andre som har lest om dette?

Har du spørsmål til artikkelen? Skriv her, så får du svar fra fagansvarlig eller redaktør.

Du må være logget inn for å kommentere.