Immunglobulin.

Immunglobulin. Tegningen viser strengt skjematisk immunglobulinmolekylets oppbygning. Molekylet består av to lange og korte polypeptidkjeder som er knyttet sammen med svovelbindinger (-S-S-) til en Y-lignende struktur. Y-ens armer kan åpnes mer eller mindre. Ved den kjemiske analysen av molekylet har man anvendt blant annet spalting med enzymene papain og pepsin. Ved papainspaltingen, som er markert på tegningen, blir molekylet delt i to fraksjoner (bruddstykker) som kalles Fab og Fc. Fab er forkortelse for fraksjon-antigen-binding, som angir at molekylets evne til å binde antigen, det vil si dets antistoffkarakter, er knyttet til denne fraksjonen. Fc har ingen antistoffvirkning, men har betydning for andre egenskaper ved molekylet, blant annet dets evne til å trenge gjennom cellemembraner og til å binde makrofager og komplement. Betegnelsen angir bare at fraksjonen kan utkrystalliseres (av engelsk crystallizable).

Av /Store medisinske leksikon ※.

Lambda-lettkjeder er en type polypeptidkjeder som inngår som byggesten i alle immunglobuliner.

Immunglobulinene er normalt bygget opp av to tunge (IgG, IgA, IgM) og to lette polypeptidkjeder (kappa eller lambda). Lambda-lettkjeder kan påvises i blodserum eller urin ved immunelektroforese, enten som del av et komplett immunglobulin eller som frie lettkjeder. Det er mulig å bestemme mengden av frie (ikke bundet til tunge kjeder) lambda- og kappakjeder i serum. Dette brukes blant annet ved diagnostisering av sykdommen myelomatose.

Les mer i Store norske leksikon

Kommentarer

Kommentarer til artikkelen blir synlig for alle. Ikke skriv inn sensitive opplysninger, for eksempel helseopplysninger. Fagansvarlig eller redaktør svarer når de kan. Det kan ta tid før du får svar.

Du må være logget inn for å kommentere.

eller registrer deg