Proteiner er den mest varierte gruppen av organiske forbindelser i kroppen.  Et gjennomsnittsmenneske inneholder rundt 11 kg protein. I mange celler utgjør proteiner halvparten eller mer av tørrstoffet, og i alle celler hos dyr og planter er de grunnleggende livsprosessene knyttet til proteiner. Proteiner ble tidligere kalt eggehvitestoffer.

Proteinmolekylene er meget store molekyler, men størrelsen kan variere svært. De minste har en molekylvekt på ca. 6000, de største på flere millioner. (Molekylvekten angis i enheten d, som svarer omtrent til vekten av et hydrogenatom.) Proteiner er meget kompliserte molekyler, og den detaljerte strukturen er klarlagt bare for en relativt liten del av de proteinene man har greid å rense. Man regnet tidligere med at det i menneskets celler lages omkring 50 000–100 000 forskjellige proteiner. Økende kunnskap om alternativ spleising og posttranslasjonelle modifikasjoner av proteinene gir i dag et anslag på omkring 1 000 000 forskjellige proteiner i humane proteom. Fordi hver dyre- og planteart danner sine egne proteiner, blir det totale antallet proteiner i naturen uhyre stort.

I prinsippet er proteinene nokså enkelt oppbygd, idet de alle sammen består av en eller flere uforgrenede kjeder av mindre molekyler som kalles aminosyrer. Vi kjenner ca. 150 aminosyrer som forekommer i naturen, men bare 20–25 av dem finnes i proteiner. Disse vanlig forekommende aminosyrene har, med to unntak, den strukturen som er vist på illustrasjon 1.

Molekylet er gruppert omkring et karbonatom, og dette kan som alle karbonatomer binde fire andre atomer eller atomgrupper til seg. I alle aminosyrer er tre av bindingene beslaglagt av henholdsvis en karboksylgruppe (COOH), som gir molekylet syrekarakter, av en aminogruppe (NH), som gir molekylet basiske egenskaper, og dessuten av et hydrogenatom (H). Ved den fjerde bindingen befinner det seg en såkalt restgruppe (R-gruppen), og det er denne som gir hver enkelt aminosyre dens særpreg. Den enkleste aminosyren, glysin, har et hydrogenatom på denne plassen, og i en annen enkel aminosyre, alanin, er R-gruppen en metylgruppe (CH).

Aminosyrer kan kobles sammen til en kjede ved at karboksylgruppen i hver syre bindes til aminogruppen i den neste samtidig med at det blir avgitt et vannmolekyl (se illustrasjon 1). Bindingen kalles en peptidbinding og kjeden en peptidkjede. Etter antallet aminosyrer som danner kjeden, kan man skjelne mellom dipeptider (med to aminosyrer), tripeptider (med tre), tetrapeptider (med fire) osv. Lange kjeder kalles polypeptider (gr. polys, 'mange'). Særlig lange polypeptidkjeder kalles proteiner. Et eksempel er muskelproteinet myosin, som inneholder ca. 1800 aminosyrer. De fleste proteinene består av 50–2000 aminosyrer, men enkelte er mye større; det er beskrevet proteiner med 10 000 aminosyrer. I mange proteinmolekyler inngår flere peptidkjeder. For eksempel består insulin av to kjeder med i alt 51 aminosyrer, mens hemoglobin er bygd opp av fire kjeder med i alt 287 aminosyrer.

Et proteins egenskaper er betinget av dets molekylstruktur, og denne avhenger av hvilke aminosyrer som inngår i molekylet, og i hvilken rekkefølge de er bundet til hverandre. De forskjellige aminosyrene forekommer i svært forskjellige mengder i de forskjellige proteinene, men i et bestemt protein finner man alltid de samme aminosyrene i den samme rekkefølgen (sekvensen). I teorien, men foreløpig ikke i praksis, kan man derfor regne seg frem til et proteins egenskaper hvis man kjenner til i hvilken rekkefølge de enkelte aminosyrene er bundet til hverandre. Denne rekkefølgen kalles proteinets primære struktur.

I tillegg har alle proteiner en sekundær, tredimensjonal, struktur, idet peptidkjeden ikke er rett, men snodd eller foldet på forskjellig vis. For eksempel danner peptidkjeden i mange proteiner en høyrevridd skrue, α-heliks, eller andre ganger en β-sheet (se illustrasjon 3). Denne tredimensjonale strukturen stabiliseres av såkalte hydrogenbindinger mellom kjedens forskjellige ledd.

I tillegg har de fleste proteinene en tertiær struktur, og dette skyldes at peptidkjeden slynger seg omkring seg selv, slik at molekylet blir kompakt og nærmest kuleformet. Den tertiære strukturen holdes sammen av et stort antall bindinger av forskjellig art mellom R-gruppene i molekylet.

Endelig har de proteinene hvis molekyler består av to eller flere peptidkjeder, også en kvartær struktur, som stabiliseres av bindinger mellom de forskjellige kjedene.

Når peptidkjeden slynges omkring seg selv, vil noen R-grupper forsvinne i molekylets indre, mens andre vil bli liggende ytterst slik at de kan reagere med andre molekyler. I tillegg vil R-grupper som i aminosyresekvensen ligger langt borte fra hverandre, kunne bli naboer på overflaten av molekylet og således virke sammen i kjemiske reaksjoner. På denne måten blir molekylets romlige struktur avgjørende for dets funksjonsevne.

De bindingene som betinger strukturen, er imidlertid nokså svake, og de kan brytes ved forandringer i det fysiske eller kjemiske miljøet, for eksempel ved oppvarming eller ved behandling med syrer eller baser. Hvis dette skjer, folder peptidkjeden seg ut, og proteinet endrer struktur og mister sine normale egenskaper. En slik forandring av et protein kalles denaturering. Et velkjent eksempel på dette er den forvandlingen av protein som finner sted ved koking eller steking.

Hvis en denaturering utføres forsiktig, og betingelsene (temperatur og surhetsgrad) normaliseres igjen, vil en utfoldet peptidkjede i mange tilfeller kunne slynge seg på ny og igjen innta sin normale struktur. (Se illustrasjon 4.) Denne renatureringen foregår langsomt, men spontant. Dette viser at sekundær- og tertiærstrukturen er en følge av primærstrukturen (aminosyresekvensen) ved de betingelsene som normalt finnes i organismen.

Proteinene er så forskjellige at det er umulig å gjennomføre en detaljert systematisk inndeling av dem. Tidligere ble de etter løseligheten inndelt i albuminer (løselige i rent vann) og globuliner (ikke løselige i rent vann, men i tynne saltoppløsninger). Denne inndelingen brukes nå lite. En annen måte å inndele proteiner på er å undersøke om de inneholder andre grupper enn aminosyrer.

I tillegg til de enkle proteinene, som bare inneholder aminosyrer, finnes det et meget stort antall forbindelser mellom proteiner og andre stoffer. Eksempler på disse såkalte konjugerte (sammensatte) proteinene er lipoproteiner, som inneholder lipid (fettstoff), glyko- og mukoproteiner, som inneholder varierende mengder karbohydrat, metallproteiner, fosfoproteiner og nukleoproteiner (forbindelser av nukleinsyrer og protein).

De fleste proteiner kan deles inn i to store hovedgrupper: proteiner som danner struktur og støttevev, og proteiner med en mer dynamisk funksjon.

Den første gruppen betegnes som fiber- eller skleroproteiner (gr. skleros, 'hard'). Det er meget motstandsdyktige stoffer som er uoppløselige i vann, men som kan løses i sterke syrer og baser. Deres molekyler har en sekundær struktur og består av meget lange, parallelle peptidkjeder som er bundet sammen til fibrer av tallrike hydrogenbindinger. Blant de viktigste er kollagen, elastin og keratin.

Kollagenmolekylet inneholder tre peptidkjeder som er snodd sammen. Disse seige fibrene kan ikke strekkes. Hudens bindevev, knoklenes organiske substans, visse former for brusk, sener og ligamenter o.l. består overveiende av kollagen, som utgjør mellom 30 og 50 % av proteinet i kroppen.

Elastin inngår som en elastisk komponent i bindevev og finnes blant annet i arterieveggene.

Keratin (hornstoff), som danner det øverste laget i huden og dessuten strukturer som hår og negler, er svært rikt på den svovelholdige aminosyren cystin, og de mange bindingene mellom svovelatomene gir molekylet en meget stabil struktur. Keratin kan strekkes, og det skyldes at dets molekyler er mer eller mindre spiralsnodde, men elastisiteten avtar med voksende svovelinnhold. Keratinet i de harde neglene er således mer cystinrikt enn keratinet i overhuden. Når hår skal permanentkrølles, behandles det først med et reduksjonsmiddel som løsner svovelbindingene, slik at håret kan formes. Deretter behandles det med et oksidasjonsmiddel (oksygenet i luften), slik at det dannes nye svovelbindinger som holder keratinmolekylene på plass i den nye fasongen.

Den andre hovedgruppen av proteiner kalles sfæroproteiner (gr. sfaira, 'kule'). Dette er stoffer med kompakte og mer eller mindre runde molekyler. De er løselige i vann (albuminer) eller svake saltoppløsninger (globuliner), og de har mange forskjellige funksjoner.

Proteiner utgjør ca. 7 % av blodplasmaet. Av dette er ca. 55 % albumin (serumalbumin) og resten forskjellige globulinfraksjoner (alfa-, beta- og gammaglobuliner) samt fibrinogen. Mange plasmaproteiner fungerer som transportører. Albumin transporterer frie fettsyrer mellom fettvevet og organene, og en vesentlig del av alfa- og betaglobulinene er lipoproteiner som inneholder stoffer som triglyserider og kolesterol. Andre viktige globuliner med transportfunksjon er haptoglobin, som tar opp fritt hemoglobin (fra nedbrutte røde blodceller), og metallproteinene transferrin, som transporterer jern, og ceruloplasmin, som transporterer kobber.

Blant gammaglobulinene finnes de aller fleste av blodets antistoffer. De spiller en hovedrolle i organismens forsvar mot infeksjon (se immunglobulin). Fibrinogen finnes oppløst i blodet, men det omdannes ved koagulasjonen (blodlevringen) av enzymet trombin til det uoppløselige fibrin, som felles ut som en trevlet masse av fibrer (se også koagulasjon).

De røde blodcellenes hemoglobin er et kromoprotein (gr. khroma, 'farge'). Molekylet inneholder foruten fire polypeptidkjeder også fire såkalte hemgrupper, som er forbindelser av porfyrin og jern. Det er hemgruppen som gir stoffet dets røde farge. Hemoglobin transporterer oksygen fra lungene til vevene og karbondioksid fra vevene til lungene. Myoglobin, som fungerer som et reservoar for oksygen i muskulaturen, er et lignende kromoprotein.

Proteinene i muskulaturen utgjør ca. 8 % av kroppsvekten. Av dette er langt den største delen myosin og aktin. Til sammen danner disse den egentlige kontraksjonsmekanismen, mens resten er forskjellige enzymer. Myosin og aktin er beskrevet under musklene.

De fleste hormonene er peptider eller små proteiner. Som eksempler kan nevnes insulin og glukagon fra bukspyttkjertelen, kalsitonin fra skjoldbruskkjertelen, parathyreoideahormon fra biskjoldbruskkjertlene, pepsin og gastrin fra magesekken, kortikotropin fra hypofysens forlapp og oxytocin og vasopressin (ADH) fra hypofysens baklapp.

Den største og viktigste gruppen av proteiner er enzymene. Dette er stoffer som katalyserer (befordrer) de kjemiske reaksjonene i cellene. Disse reaksjonene foregår ikke av seg selv, eller i hvert fall bare uhyre langsomt, ved temperaturer som er forenlige med liv. Uten enzymer ville det derfor knapt finnes noen form for liv. Et gitt enzym kan som regel bare katalysere en bestemt reaksjon eller reaksjonstype. Kroppens funksjon styres i stor grad av enzymene, som aktiveres og deaktiveres etter behov.

Enzymet har spesielle atomgrupper i molekyloverflaten som gjør det i stand til å binde et molekyl av et bestemt stoff og fremkalle eller katalysere en bestemt kjemisk reaksjon. Når reaksjonen er kommet i stand, frigjøres enzymmolekylet og angriper et nytt molekyl. På denne måten kan et enkelt enzymmolekyl aktivere et stort antall reaksjoner hvert minutt. Livsprosessene er så kompliserte at hver enkelt celle må produsere flere tusen forskjellige enzymer for å holde dem i gang. De fleste enzymene finnes i alle celler, men celler med forskjellige oppgaver i organismen (muskelceller, hudceller, leverceller osv.) produserer også spesielle enzymer som er karakteristiske bare for dem.

Som alle andre proteiner er enzymene artsspesifikke, dvs. at de samme enzymene har litt varierende aminosyresekvens hos de forskjellige artene. Disse forskjellene er større jo fjernere slektskapet er mellom artene og jo lengre tid som er gått siden de utviklet seg fra den felles stammoren. Ved å sammenligne primærstrukturen til et bestemt protein som finnes hos forskjellige arter, kan man trekke slutninger med hensyn til hvordan proteinet opprinnelig må ha vært bygd opp, og til og med regne seg til hvor lang tid det må ha tatt å utvikle de proteinvariantene man ser i dag. På denne måten har man fått utvidet kjennskapet til artenes slektskap og utviklingshistorie. For eksempel har man ved å sammenligne varianter av et bestemt enzym (cytokrom c) kunnet føre bakterienes stamtre millioner av år tilbake i tiden. Undersøkelser har dessuten vist at det er den delen av proteinet som er mest nødvendig for funksjonen, som forandrer seg minst. Se for øvrig enzym.

Alle de egenskapene en celle har, er betinget av dens enzyminnhold, og alt en celle behøver å gi i arv til sine datterceller når den deler seg, er en samling oppskrifter på proteiner, dvs. på aminosyresekvensene. Disse oppskriftene finnes i cellekjernen i genene (arveanleggene). Genene styrer proteinproduksjonen og dermed alle livsprosessene i cellen. De er molekyler av deoksyribonukleinsyre (forkortet DNA), og de består som proteinene av lange sekvenser av mindre elementer. Men mens det i proteinene inngår 20 forskjellige aminosyrer, er DNA-molekylet bygd opp av bare fire forskjellige elementer, som kalles nukleotider. Se DNA.

DNA kan endres utenfra via mange forskjellige påvirkninger, slik at det oppstår kodefeil som kan forstyrre proteinsyntesen og forandre organismens egenskaper. Slike endringer kalles mutasjoner.

Når utskifting av et basepar i en kodeinstruks fører til at det bygges inn en «feil» aminosyre i proteinet, er det aminosyrens egenskaper og plass i kjeden som avgjør hvilke følger det får. I mange tilfeller kan en aminosyre skiftes ut med en annen uten at proteinets funksjon endres merkbart. Men hvis en aminosyre inntar en strategisk posisjon i kjeden, kan konsekvensene av en utskifting bli svært alvorlige. Man kjenner nå nærmere 1000 varianter av hemoglobin bare hos mennesket (ett eksempel er Hb S som forekommer ved sigdcelleanemi). Av disse er de aller fleste funksjonsdyktige, men enkelte av dem fører til sykdom.

Proteiner må tilføres gjennom maten for å bygge nytt protein i kroppen, for eksempel for barn som vokser eller personer som trener mye og dermed bygger muskler. Men selv for en voksen person som ikke bygger muskler er det nødvendig å tilføre proteiner gjennom maten. Årsaken er at kroppen som en del av vedlikeholdsarbeidet kontinuerlig bryter ned og bygger opp igjen kroppens proteiner. Proteinene blir brutt ned til aminosyrer, og disse blir så brukt til å bygge nytt protein. Blant annet som følge av at de rette mengdeforholdene av aminosyrer ikke er tilstede til rett tid og kroppen ikke har noen mulighet til å lagre aminosyrer, vil noen aminosyrer bli oksidert, og nitrogenet vil bli skilt ut i urinen som urea. Dermed må kroppen tilføres aminosyrer for  å erstatte disse selv når det ikke skjer noen netto proteinsyntese. Omsetningen er raskest i leveren, benmargen og tarmslimhinnen. Leveren produserer storparten av blodplasmaets proteiner. Omtrent halvparten av leverens protein skiftes ut i løpet av ca. 10 døgn. Benmargen danner blodceller og bygger opp hemoglobin, mens tarmens slimhinne skal erstatte et stort fortløpende celletap, og i tillegg produsere en mengde enzymer. Proteinet i musklene skiftes ut mye langsommere, og i kollagenet i bindevev og knokler er omsetningen meget liten.

Aminosyrene som proteinene består av blir tilført ved at proteinene i maten brytes ned til aminosyrer i fordøyelseskanalen, for deretter å bli sugd opp gjennom tarmveggen (se også fordøyelse). (Se illustrasjon 6.) Fra tarmen føres aminosyrene med blodet i portåren til leveren og herfra ut til vevene, hvis celler velger ut og tar opp de aminosyrene de har bruk for til å bygge opp sine egne proteiner. Dette skjer meget hurtig. Aminosyrene fra et måltid kan være innebygd i nytt vevsprotein få minutter etter at de er blitt tatt opp i blodet. Kroppen har evne til å bygge de fleste av de 20-25 aminosyrene som kroppens proteiner består av selv, bare totaltilførselen av aminosyrer er stor nok, med unntak av de 8 såkalt essensielle aminosyrene. Disse kan ikke kroppen danne selv ved ombygging av andre aminosyrer, og de må dermed tilføres gjennom maten. Kvaliteten av proteinet som tilføres gjennom maten bestemmes dermed av i hvor stor grad innholdet av disse essensielle aminosyrene i matens protein matcher kroppens behov for disse aminosyrene. Matens proteinkvalitet uttrykkes ofte som biologisk verdi. Animalsk protein har generelt høyere biologsk verdi enn planteprotein. 

De fleste proteiner inneholder ca. 16 % nitrogen, og mye av nitrogenet i kostholdet er bundet i proteiner. Man kan derfor få et mål på proteinbalansen i kroppen ved å bestemme urinens nitrogeninnhold. Under normale omstendigheter hersker det likevekt, dvs. at det skilles ut like mye nitrogen som det tas opp, og hvis proteinforbruket øker, stiger nitrogenutskillelsen tilsvarende. Dette skyldes at aminosyrer fra protein som tilføres utover det som trengs til å bygge proteiner, vil bli brukt som en energikilde, hovedsakelig ved å bli oksidert i leveren. I denne oksidasjonsprosessen dannes ammoniakk, og siden ammoniakk er giftig, omdannes denne til urea i leveren. Det er dermed svært krevende for kroppen å bruke protein som en energikilde. Blant annet av denne grunn gir proteiner mindre energi til bruk for fysisk aktivitet eller for å lagres som fett enn de andre energigivende næringsstoffene per vektenhet.

Nitrogenbalansen blir positiv (opptaket større enn utskillelsen) når nytt kroppsvev blir bygd opp. En slik positiv nitrogenbalanse finner man derfor hos barn og gravide, hos idrettsfolk under trening og hos rekonvalesenter etter avmagrende sykdommer. Omvendt betyr en negativ nitrogenbalanse at organismen mister vevsprotein. Det forekommer bl.a. ved krefttilfeller, ved alvorlige infeksjoner, ved visse nyrelidelser, og dessuten ved en proteintilførsel som ikke kan dekke organismens minimumsbehov.

Noen av aminosyrene kan omdannes til glukose i leveren. Som en tommelfingerregel kan det dannes rundt et halvt gram glukose fra nedbrytningen av ett gram protein. Siden glukose blir en mangelvare ved lang tids faste fordi kroppens glukoselager er sterkt begrenset, forklarer dette hvorfor muskelmasse forsvinner i slike situasjoner. Aminosyrene kan også omdannes til fett, men dette skjer i praksis i svært liten grad.

Foreslå endring

Kommentarer

Har du spørsmål til artikkelen? Skriv her, så får du svar fra fagansvarlig eller redaktør.

Du må være logget inn for å kommentere.