kollagen

Kollagenfibre er fargeløse strekkfaste strukturer med et tverrsnitt på 1-15 μm og går parallelt eller på kryss og tvers i intercellulærrommet. De består hovedsakelig av aminosyrene glycin (33 prosent), prolin (12 prosent) og hydroksyprolin (10 prosent). Forstadiet oppstår i fibroblastene. Her dannes såkalte α-kjeder bygget opp av en bestemt aminosyresekvens. Tre og tre av disse kjedene er snodd rundt hverandre i en langstrakt trippelspiral (trippelheliks, se heliks) som danner et forstadium til kollagenet (prokollagen). Hver av α-kjedene kan har et karakteristisk repeterende mønster av de tre aminosyrene, hvor de ligger i regelmessige avstander, litt forskjøvet i forhold til hverandre.

Vi kjenner flere typer kollagen, hvorav de viktigste er:

• TYPE I: er den vanligste formen (90 prosent) og finnes i løst og fast bindevev, i hud, sener, fascier, knokler, tennenes dentin.
• TYPE II: finnes i hyalin og elastisk brusk samt mellomvirvelskivenes nucleus pulposus og i øyets glasslegeme.
• TYPE III: forekommer ofte sammen med type I og er typisk for retikulære fibre rundt fettceller, muskelceller, blodkarenes endotel, i lymfoid vev og i tarmveggen.
• TYPE IV + V: har ingen egentlig fibrillform, og finnes i cellenes basalmembran.

Ved garving kan kollagen i dyrehud omdannes til lærprodukter. Kollagen kan oppløses i svake syrer; dette er basis for marinering av kjøtt. Når kollagen kokes, får vi gelatin, som tidligere ble brukt som limstoff. Kollagenets strekkfasthet kan være betydelig: flere titalls kilo per kvadratcentimeter.

En rekke mutasjoner i genene for ulike kollagen α-kjeder er kjent som årsak til alvorlige genetiske kollagen-relaterte sykdommer. Mangel på C-vitamin kan gi ustabile kollagenmolekyler med skjørbuk til følge. Andre eksempler er: osteogenesis imperfecta (affiserer kollagen type I), kondrodysplasier, det vil si defekter av brusk som leder til knokkeldeformiteter og veksthemning (kollagen type II) og Ehlers-Danlos' syndrom (kollagen type III).

• proteiner