Laktatdehydrogenase er et enzym som spiller en viktig rolle i nedbrytingen av glukose. Enzymet omdanner pyrodruesyre (pyruvat) som er sluttproduktet i glykolysen til melkesyre (L-laktat). Laktatdehydrogenase forkortes gjerne til LD.
LD måles i blodserum, og enzymaktiviteten oppgis i enheter (units) per liter (U/L). Hos voksne er referanseområdet rundt 105–205 U/L. Ulike analysemetoder gjør at sykehuslaboratoriene har ulike grenseverdier for hva som er normalt (referanseområder) og hva som anses som for høyt. Kun høye verdier har klinisk betydning.
De røde blodcellene har høy konsentrasjon av LD, og langvarig stase i forbindelse med blodprøvetaking eller vanskelig prøvetaking med hemolyse, kan føre til falskt høye verdier.
Siden LD finnes i mange vev, kan konsentrasjonen øke ved flere tilstander. Den sies derfor å være en uspesifikk markør for celleskade. LD analyseres i blod først og fremst ved mistanke om at røde blodceller går i oppløsning (hemolyse), eller ved dårlig produksjon av røde blodceller (erytropoiese). LD måles da sammen med andre laboratorieprøver, som for eksempel fullstendig blodtelling, haptoglobin og retikulocytter.
LD måles også for å følge sykdomsutviklingen ved enkelte kreftsykdommer, spesielt innen blodkreft. Høye nivåer av LD ses også ved leversykdom og hjerteinfarkt. Tidligere ble LD brukt i forbindelse med diagnostisering av hjerteinfarkt, men i dag benyttes troponin som er en mer spesifikk hjertemarkør.
Høye verdier av LD kan sees i blodet etter muskelskade eller muskelarbeid, og det stiger naturlig i slutten av svangerskapet. Generelt har barn høyere verdier enn voksne.
Enzymet laktatdehydrogenase finnes i nesten alle kroppens celler, og er hovedsakelig lokalisert i cellenes cytoplasma. Enzymkonsentrasjonen i vevene varierer og kan være 1500–5000 ganger høyere enn det som fysiologisk finnes i blodserum. Høyest konsentrasjon finnes i hjerte- og skjelettmuskulatur, leveren og i de røde blodcellene.
LD er viktig i cellenes celleånding, og fungerer som en katalysator for å omdanne pyruvat til laktat når det er lite oksygen til stede (anaerob metabolisme). Samtidig som pyruvat blir redusert til laktat, vil NADH bli oksidert til NAD+. Enzymreaksjonen er reversibel.
Enzymet er bygget opp av fire subenheter; to H-subenheter og to M-subenheter. Dette gir fem forskjellige former (isoenzymer) av LD.
Enzymaktiviteten er lik for de fem isoenzymene, men de er lokalisert i forskjellige vev. I hjerte, nyrer og røde blodceller er LD-1 og LD-2 dominerende, mens i lever og skjelettmuskulatur er det mest LD-4 og LD-5.
Kommentarer
Kommentarer til artikkelen blir synlig for alle. Ikke skriv inn sensitive opplysninger, for eksempel helseopplysninger. Fagansvarlig eller redaktør svarer når de kan. Det kan ta tid før du får svar.
Du må være logget inn for å kommentere.